아미노산 '발린(Valine ,V)'

발린의 최초 발견사례

 

아미노산 발린은 1901년 독일에서 처음 발견되었습ㄴ다.

 

발린은 1901년 독일의 화학자 에밀 피셔(Emil Fischer)에 의해 처음 발견되었습니다. 그는 단백질의 주요 구성 요소를 연구하던 중, 단백질을 가수분해하여 다양한 아미노산을 분리했습니다. 발린은 단백질 분해 실험 과정에서 얻어진 몇 가지 아미노산 중 하나였으며, 구조적 특징을 통해 분류되었습니다. 이 발견은 단백질의 화학적 구조와 아미노산의 역할을 이해하는 데 큰 기여를 했습니다.

 

 

발린의 구조와 특징

아미노산 발린의 3차원 구조모습

 

발린은 구조적으로 간단하면서도 중요한 아미노산입니다. 발린의 화학식은 C5H11NO2이며, 분자 구조는 중앙의 탄소 원자에 아미노기(-NH2), 카복실기(-COOH), 수소 원자, 그리고 가지가 있는 탄화수소 사슬이 결합된 형태를 띱니다. 이 가지형 구조는 발린이 비극성 아미노산으로 분류되게 합니다. 즉, 물에 잘 녹지 않으며 소수성 특징을 가집니다. 발린은 필수 아미노산으로, 우리 몸에서 합성되지 않으므로 반드시 음식을 통해 섭취해야 합니다.

발린의 생물학적 역할

 

발린은 근육 조직의 회복과 에너지 생산에 중요한 역할을 합니다. 특히 발린은 체내 단백질 합성과 근육 조직의 유지에 필수적인 역할을 하며, 운동 후 피로 회복을 돕습니다. 발린의 결핍은 근육 약화, 피로, 면역력 저하로 이어질 수 있습니다. 한편, 발린은 신경전달물질의 균형을 조절하여 중추 신경계에도 영향을 미칩니다. 최근 연구에서는 발린 대사가 신경퇴행성 질환인 헌팅턴병 및 일부 대사 질환의 진행에 영향을 미칠 수 있음을 시사하고 있습니다.

 

 

아미노산 발린의 생물학적 역할

 

 

 

발린이 유기 생명체에 끼치는 영향

발린은 단백질을 구성하는 중요한 요소로, 모든 생명체의 성장과 생존에 필수적입니다. 발린은 특히 근육 조직에서 대사 과정을 통해 에너지를 제공하며, 세포막 구조 유지에도 기여합니다. 발린의 결핍은 식물에서 성장이 지연되거나, 동물에서는 신경 및 근육 기능에 문제를 일으킬 수 있습니다.

 

발린 섭취를 통한 인체 내 확보

발린을 섭취하려면 고단백 식품을 포함한 다양한 음식을 섭취해야 합니다. 발린이 풍부한 음식으로는 육류(특히 닭고기와 소고기), 유제품(우유, 치즈), 콩류(특히 대두와 렌틸콩) 등이 있습니다. 또한, 단백질 보충제나 아미노산 보충제를 통해 발린을 추가로 섭취할 수도 있습니다. 발린은 운동선수나 체력 회복이 필요한 사람들에게 특히 유용합니다.

 

아미노산 발린이 포함된 음식들

 

바이러스 구조에서 발린으로의 치환의 영향

바이러스 단백질에서 특정 아미노산이 발린으로 치환되면 구조적 안정성과 병원성에 영향을 미칠 수 있습니다. 발린은 소수성 특성을 가지므로, 단백질의 구조적 변형을 유도해 바이러스 입자의 안정성에 기여할 수 있습니다. 예를 들어, 발린 치환은 바이러스 외피 단백질의 소수성 상호작용을 증가시켜 숙주 세포에 더 강하게 결합하게 할 수 있습니다. 또한, 전파력을 높이거나, 면역 회피 능력을 강화시키는 결과를 초래할 수 있습니다.

 

발린 치환으로 병원성이 강화된 사례

 

 

인플루엔자 바이러스: 인플루엔자 바이러스의 헤마글루티닌 단백질에서 발린으로의 치환은 숙주 세포 수용체와의 결합력을 증가시켜 전염성이 강화된 사례가 보고되었습니다.
HIV: HIV의 gp120 단백질에서 특정 아미노산이 발린으로 치환된 변이는 숙주 면역계의 인식을 회피하고, 병원성을 강화시키는 것으로 알려져 있습니다.
SARS-CoV-2(코로나19): 스파이크 단백질에서 발린으로 치환된 변이는 바이러스의 숙주 세포 침입 능력을 증가시켜, 특정 변이주의 전염성을 증가시킨 사례로 보고되었습니다.